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  1. 000.資料タイプ別
  2. 030.紀要・学内刊行物
  3. 032.研究報告
  4. Vol.18(1996)

Purification and properties of pig kidney D-aspartate oxidase and its utility in analysis of acidic D-amino acids

http://hdl.handle.net/10649/504
http://hdl.handle.net/10649/504
e6a1284b-454b-4340-be56-f40c3e2ea056
名前 / ファイル ライセンス アクション
K18_4.pdf K18_4.pdf (788.5 kB)
アイテムタイプ 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2011-02-15
タイトル
タイトル Purification and properties of pig kidney D-aspartate oxidase and its utility in analysis of acidic D-amino acids
言語
言語 eng
キーワード
主題Scheme Other
主題 D-Aspartate oxidase
キーワード
主題Scheme Other
主題 Pig kidney
キーワード
主題Scheme Other
主題 N-Methyl-D-aspartate
キーワード
主題Scheme Other
主題 Acidic D-amino acids
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
著者 山田, 貴裕

× 山田, 貴裕

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山田, 貴裕

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長谷川, 晃裕

× 長谷川, 晃裕

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長谷川, 晃裕

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松村, 仁志

× 松村, 仁志

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解良, 芳夫

× 解良, 芳夫

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山田, 良平

× 山田, 良平

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山田, 良平

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著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2581
姓名 ヤマダ, タカヒロ
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2582
姓名 ハセガワ, アキヒロ
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2583
姓名 マツムラ, ヒロシ
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2584
姓名 ウチヤマ, トオル
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2585
姓名 ケラ, ヨシオ
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2586
姓名 ヤマダ, リョウヘイ
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2587
姓名 Yamada, Takahiro
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2588
姓名 Hasegawa, Akihiro
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2589
姓名 Matsumura, Hitoshi
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2590
姓名 Uchiyama, Tooru
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2591
姓名 Kera, Yoshio
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 2592
姓名 Yamada, Ryo-hei
著者所属
値 長岡技術科学大学生物系
著者所属
値 長岡技術科学大学生物系
著者所属
値 長岡技術科学大学生物系
著者所属
値 長岡技術科学大学生物系
著者所属
値 長岡技術科学大学環境・建設系
著者所属
値 長岡技術科学大学環境・建設系
著者所属
値 Dept. of BioEngineering, Nagaoka University of Technology
著者所属
値 Dept. of BioEngineering, Nagaoka University of Technology
著者所属
値 Dept. of BioEngineering, Nagaoka University of Technology
著者所属
値 Dept. of BioEngineering, Nagaoka University of Technology
著者所属
値 Dept. of Civil Environm
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 D-Aspartate oxidase (EC 1.4.3.1) was purified 195-fold from pig kidney cortex. The purified preparation had a specific activity of 5279 nmol/min per mg of protein with D-aspartate as substrate and consisted of two major proteins of 53 kDa and 57 kDa with other minor proteins as indicated by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular mass of the native enzyme was estimated to be 230 kDa by gel filtration. The optimum pH was rather broad ranging from 7.5 to 9.5 with a maximum at 8.5. The optimum temperature was 45\C\, while the stability decreased with the increase in temperature above 30\C\. The enzyme did not follow Michaelis-Menten kinetics probably because of substrate activation. For this reason, the Km values were obtained with higher concentrations of substrates and were 4.77, 1.91 and 51.1 mM for D-aspartate, N-menthyl-D-aspartate and D-glutamate respectively. Of the compounds tested meso-tartrate was the most effective competitive inhibitor with a Ki calue of 1.44mM. To utilize the purified preparation for enzymatic analysis of acidic D-amino acids, various reaction conditions were tested. The reaction systems thus established including those for differential determination of D-aspartate and D-glutamate are described.
書誌情報 長岡技術科学大学研究報告

巻 18, p. 19-26, 発行日 1996-12
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0388-5631
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00177120
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
出版者
出版者 長岡技術科学大学
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